Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:
- Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-.
- Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+.
Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o retirando protones del medio.
Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO- capta un protón y pierde su carga negativa.
Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva.
Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra (o zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico (pI).
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Para hacer a una proteína eléctricamente neutra, en solución acuosa, es necesario generalmente añadir una pequeña cantidad de ácido o base de Bronsted. El pH en que una proteína es eléctricamente neutra se denomina punto isoeléctrico de esa proteína. Todas las proteínas son menos solubles en el punto isoeléctrico y, algunas, como la caseína y la meta proteína son insolubles.
Fuente: https://biologia-geologia.com/biologia2/422_propiedades_de_los_aminoacidos.html
El DR6000 de HACH, con su capacidad para realizar mediciones precisas en el rango UV-Vis, se convierte en una herramienta clave para determinar el pI.
Utilidad del Punto Isoeléctrico
- La extracción de proteína a partir de residuos agroindustriales, surge como una alternativa de aprovechamiento y desarrollo de nuevos productos. Para esto, es fundamental conocer su punto isoeléctrico, pH en el cual la proteína presenta su mínima solubilidad y por tanto precipita.
- Esta propiedad es crucial, ya que afecta directamente la solubilidad y la estabilidad de la proteína, así como su capacidad para interactuar con otras moléculas y participar en reacciones bioquímicas.
- Las proteínas musculares o contráctiles de la carne son compuestos altamente cargados eléctricamente que atraen y mantienen en su superficie moléculas de agua. Después de sacrificado el animal y durante el desarrollo del “rigor mortis” la acidez del músculo aumenta. Al no quedar cargas libres para atraer el agua se produce una liberación de ella y la carne pierde lentamente su capacidad de retención, alcanzando su mínima expresión en el punto isoeléctrico. Normalmente la carne bovina del animal recién muerto tiene un pH 6,4-7,O; sin embargo si aumenta su acidez (adición de ácido, descomposición bacteriana, glicolisis anaeróbica) baja su capacidad de fijación de agua. El agua unida a la proteína muscular afecta la calidad comestible de la carne, su rendimiento, color y textura.
Fuentes:
- http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1692-82612014000100004
- https://servicios.educarm.es/cnice/biosfera/datos/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos14.htm#aminoacido (09/02/2025)
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